Молекулярний рівень організації життя

Молекулярний рівень організації життя

Вивчати біологію ми будемо систематизовано, за рівнем організації живої матерії. І першим ми вивчатимемо Молекулярний рівень. 

Хімічні елементи, які входять до складу живих організмів

Науку, яка вивчає хімічні речовини, що входять до складу живих організмів, їх структуру, розподіл, перетворення і функції називають біологічною хімією, або біохімією (від грецьк. bios - життя, хімія). Ця наука почала формуватися наприкінці ХІХ ст. До середини ХХ ст. були відкриті основні класи речовин, що входять до складу живих організмів.

Клітини живих організмів містять майже всі відомі в природі хімічні елементи. За кількісним складом у клітині їх можна розділити на три основні групи: макроелементи, мікроелементи, ультрамікроелементи.

Макроелементи складають основну масу органічних і неорганічних речовин. Чотири хімічні елементи, зокрема оксиген (О), гідроген (Н), карбон (С), нітроген (N), становлять майже 98% і входять до складу органічних сполук. Тому їх ще називають органогенними. Із чим пов'язано кількісне переважання цієї "четвірки"? Організми - складні системи. Це означає, що хімічні сполуки, з яких вони утворені, мають бути дуже різноманітними. Щоб ці сполуки зберігали свої властивості, їм треба мати стійку структуру. Таким чином, зв' язки, за допомогою яких утворюються ці речовини, мають бути міцними. Хімічний зв' язок, який відповідає цим вимогам, ковалентний. Ковалентні зв'язки утворюються внаслідок усуспільнювання двох електронів зовнішнього рівня, по одному від кожного атома. Чим менше діаметр атомів, які утворюють ковалентний зв' язок, тим сильніше взаємодія між ядром та усуспільненими електронами, і тим міцніший цей зв'язок. Саме тому в живих організмах переважають О, С, Н, N1, які легко утворюють ковалентні зв'язки.

До макроелементів також належать фосфор (Р), калій (К), кальцій (Са), магній (М§), натрій (ТЧа), хлор (СІ), сульфур (Б), ферум (Бе). Їхня сумарна частка становить 1,9%.

Мікроелементи є складовими компонентами ферментів, гормонів. Це понад 50 хімічних елементів (бор (В), кобальт (Со), купрум (Си), молібден (Мо), цинк (2п), ванадій (V), іод (I), бром (Бг), манган (Мп)). Вміст їх у клітині - 10- - 10- %.

Вміст ультрамікроелементів ще менший у клітині. Це аурум (Аи), аргентум (А§), платина (Рі), плюмбум (РЬ) тощо.

Усі хімічні елементи, що містяться в клітині живих організмів, входять до складу органічних і неорганічних сполук або перебувають у вигляді йонів. Вони відіграють велику роль у живленні клітин, їхньому рості, побудові тканин та органів, підтримують кислотно-лужну рівновагу, беруть участь в обміні речовин та енергії, у процесах подразнення та збудження клітини.

Неорганічні сполуки: вода і мінеральні солі

Елементи, що входять до складу організмів, можуть бути або складовими частинами різноманітних неорганічних (вода і мінеральні солі) і органічних сполук (білки, вуглеводи, жири, нуклеїнові кислоти, гормони, вітаміни), або знаходитись у формі йонів (К , № , Са , М§ , СІ-, Н2РО4- та ін.).

Найважливішою з неорганічних речовин, що входять до складу живих організмів, є вода - Н2О. Вода є основним середовищем, у якому відбуваються процеси обміну речовин та перетворення енергії.

Виняткове значення води для живих систем пов' язане з будовою її молекул. Молекула води (Н2О) складається з двох атомів гідрогену, які пов'язані міцним полярним ковалентним зв 'язком з атомом оксигену. О - сильніший від Н неметал, через що спільні пари електронів зміщені в молекулі води в його бік. Тому, хоча молекула води загалом незаряджена, біля атома О збирається негативний заряд, а біля атомів Н - позитивний. Молекула води поляризована і є диполем (має і позитивний, і негативний заряди). Протилежні полюси сусідніх молекул води притягуються, утворюючи водневі зв' язки. Це відносно слабкі зв' язки, в 15-20 разів слабші за ковалентні. Саме вони визначають особливе значення води для життя. Молекули води в рідині зв' язані одна з одною і з молекулами розчинених речовин водневими зв' язками. Енергія цих зв' язків невелика, і тому вони швидко руйнуються та легко відновлюються. Завдяки утворенню водневих зв' язків пояснюється сила поверхневого натягу і підняття води по щілинах ґрунту та судинах рослин.

Через те що молекули води є диполями, вони мають унікальну властивість - розчиняти полярні речовини, до яких відносяться іонні сполуки: солі, кислоти, основи (до відома: до неіонних сполук відносяться спирти, цукор). Молекули води ніби "розтягують" молекули полярних речовин. При цьому зростає реакційна здатність розчинених речовин, оскільки їхні молекули або іони набувають можливості вільно рухатись. Речовини, здатні розчинятися у воді, називаються гідрофільними (від грецьк. hydor - вода, phileo - люблю).

Вода як універсальний розчинник відіграє надзвичайно важливу роль у живих організмах, оскільки більшість біохімічних реакцій відбувається у водних розчинах. Надходять речовини у клітини та виводяться з них продукти життєдіяльності також переважно в розчиненому вигляді. Вода бере безпосередню участь у реакціях гідролізу (від грецьк. hydor - вода, lysis - розкладання) - розщеплення органічних сполук з приєднанням до місця розриву іонів молекули води (Н та ОН-).

Речовини, які не взаємодіють з водою, а тому в ній не розчиняються, називаються гідрофобними (від грецьк. hydor - вода, phobos - страх). До гідрофобних речовин належать майже всі жири, деякі білки.

З водою пов'язана також регуляція теплового режиму організмів. їй притаманна велика теплоємність, тобто здатність поглинати тепло за незначних змін власної температури. Завдяки цьому вода запобігає різким змінам температури в клітинах і в організмі в цілому за значних її коливань у навколишньому середовищі. Під час випаровування води організми витрачають багато тепла. Так вони захищають себе від перегрівання. Завдяки високій теплопровідності, вода забезпечує рівномірний розподіл теплоти між тканинами організму, циркулюючи по порожнинах органів і тіла.

Вода може бути в трьох агрегатних станах - твердому (лід), газоподібному (пара), рідкому (рідина). При випаровуванні води багато енергії витрачається на розрив водневих зв' язків між її молекулами. При замерзанні води тепло виділяється. Тому запаси води істотно пом' якшують клімат нашої планети.

Густина води найбільша при 4 С, а густина льоду менша за густину води. Тому водойми промерзають дуже повільно: зверху їх закриває лід, а біля дна довго зберігається шар води з температурою 4 С. Це рятує взимку життя багатьом водним організмам.

Важливе біологічне значення для функціонування організмів має і те, що вода під впливом розчинених у ній речовин може змінювати свої властивості, зокрема температуру замерзання і кипіння. Так, із настанням зими у клітинах морозостійких рослин підвищується концентрація розчинних вуглеводів та інших сполук (наприклад, гліцерину, гліколіпідів). Це перешкоджає переходу води в організмах у кристалічний стан і таким чином запобігає їхній загибелі.

На перебіг біохімічних реакцій у водних розчинах істотно впливає концентрація іонів гідрогену у воді. її оцінюють за водневим показником - рН (значення від'ємного десяткового логарифму концентрації іонів Н ).

У чистій воді концентрація йонів Н становить 1Т0- моль/л. Для чистої води рН = - log (10-7) = 7.

Розчини бувають кислі (рН<7), нейтральні (рН=7), основні (рН>7). Протяжність шкали рН - від 0 до 14. Це логарифмічна шкала, тобто зміна рН на одну одиницю відповідає зміні концентрації іонів Н+ вдесятеро.

Значення рН у клітинах живих організмів близько 7,0. Зміна його на одну-дві одиниці згубна для клітин. Насамперед сталість рН у клітинах підтримується за рахунок буферних властивостей їхнього вмісту. Буферним називають розчин, який містить суміш якоїсь слабкої кислоти та її розчинної солі. Коли кислотність (концентрація йонів Н+) збільшується, вільні аніони, джерелом яких є сіль, легко з' єднуються з вільними іонами Н і видаляють їх із розчину. Коли кислотність знижується, вивільняються додаткові йони Н+. У такий спосіб у буферному розчині підтримується відносно стала концентрація йонів Н+.

Крім води, в організмах є ще неорганічні сполуки - мінеральні солі.

Вони знаходяться у дисоційованому (розчиненому) стані у вигляді катіонів (К+, №+, Са2+, М§2+ та ін.) та аніонів (СІ-, НСО3-, Н2РО 4 , БС^2- та ін.) або перебувають у вигляді твердих сполук (СаСО3, Са3(РО4)2). Різна концентрація К і № поза клітинами та всередині них спричинює виникнення різниці електричних потенціалів на плазматичних мембранах клітини. Це забезпечує транспорт речовин через мембрани.

Вуглеводи. Будова та їх властивості.

Вуглеводи — органічні сполуки зі змішаними функціями, що складаються із карбону, оксигену і гідрогену і за хімічною природою є полігідрокси- альдегідами або кетонами (тобто мають кілька гідроксильних груп і одну карбонільну) або перетворюються у них при гідролізі, більшість вуглеводів мають емпіричну формулу Cn(H2O)m, звідки і походить їхня назва («вуглець» + «вода»). Деякі похідні вуглеводів можуть також містити нітроген, сульфур, фосфор тощо. Вуглеводи є складовою частиною клітин усіх живих організмів і одним із чотирьох найбільших класів біомолекул на ряду із білками, ліпідами і нуклеїновими кислотами.

Три основні групи вуглеводів — це моносахариди, олігосахариди і полісахариди. Перші ще називають простими цукрами, їхні молекули складаються із однієї полігідрокси- альдегідної або кетонної одиниці, що містить переважно від 3-ох до 9-ти атомів карбону. Найпоширенішим у природі моносахаридом є глюкоза.

Прості цукри можуть об'єднуватись у короткі ланцюжки, найчастіше по два (дисахариди), за допомогою глікозидних зв'язківформуючи таким чином олігосахариди. Типовий приклад дисахариду — сахароза (буряковий або тростинний цукор). Олігосахариди із трьома і більше мономерними ланками у клітинах зазвичай не існують самостійно, а входять до складу сполук з невуглеводними речовинами. Низькомолекулярні вуглеводи (тобто моно- й олігосахариди) об'єднують під назвою цукри, більшість індивідуальних сполук цієї групи мають назви із закінченням «-оза». Полісахариди — це полімери 20 і більше моносахаридних одиниць, інколи до кількох тисяч, вони можуть бути лінійними (як целюлоза) або розгалуженими (як глікоген).

Більше ніж половина органічного вуглецю на Землі існує у формі вуглеводів, вони є найпоширенішими органічними сполуками на нашій планеті. Щороку фотосинтезуючі організми перетворюють 100 мільярдів[1] тон вуглекислого газу і води у целюлозу та інші речовини. У рослинах вуглеводи становлять до 80% сухої речовини, в організмі людини і тварини — до 2%[2]. Для більшостігетеротрофів окиснення вуглеводів є центральним шляхом отримання енергії клітинами, так у дієті середньостатистичної людини першочерговим джерелом енергії є крохмаль і цукри. Багато полісахаридів виконують структурну роль — входять до складуклітинних стінок рослин, бактерій і грибів, сполучної тканини тварин. Інші вуглеводні полімери беруть участь у змащенні суглобів, забезпеченні розпізнавання і адгезії між клітинами. Вони також можуть входити до більших комплексів разом із білками чи ліпідами, так званих глікокон'югатів. Два моносахариди пентози — рибоза і дезоксирибоза — є структурними компонентами нуклеїнових кислот.

Ліпіди. Будова та їх властивості.

Ліпі́ди — це група органічних речовин, що входять до складу живих організмів і характеризуються нерозчинністю у водіта розчинністю в неполярних розчинниках, таких як діетилетер, хлороформ та бензен.[1] Це визначення об'єднує велику кількість сполук різних за хімічною природою, зокрема таких як жирні кислоти, воски, фосфоліпіди, стероїди та багато інших. Також різноманітними є і функції ліпідів у живих організмах: жири є формою запасання енергії, фосфоліпіди та стероїди входять до складу біологічних мембран, інші ліпіди, що містяться в клітинах в менших кількостях можуть бути коферментами, світлопоглинаючими пігментами, переносниками електронів, гормонами,вторинними посередниками під час внутрішньоклітинної передачі сигналу, гідрофобними «якорями», що утримуютьбілки біля мембран, шаперонами, що сприяють фолдингу білків, емульгаторами у шлунково-кишковому тракті.[2]

Люди та інші тварини мають спеціальні біохімічні шляхи для біосинтезу та розщеплення ліпідів, проте деякі з цих речовин є незамінними і мусять надходити в організм із їжею, наприклад ω-3 та ω-6 ненасичені жирні кислоти.

Переважна більшість ліпідів у живих організмах належать до однієї із двох груп: запасні, що виконують функцію запасання енергії (переважно триацилгліцероли), та структурні, які беруть участь у побудові клітинних мембран (переважно фосфоліпіди та гілколіпіди, а також холестерол). Проте функції ліпідів не обмежуються тільки цими двома, вони також можуть бути гормонами або іншими сигнальними молекулами, пігментами, емульгаторами, водовідштовхуючими речовинами покривів, забезпечувати термоізоляцію, зміну плавучості тощо.

Білки. Будова та їх властивості.

Білки - це висо-комолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот (мал.8). Нескінченна різноманітність білкових молекул забезпечується різними комбінаціями залишків лише 20 амінокислот (кількість можливих варіантів у цьому випадку становить приблизно 2 • 1018). Кожен білок характеризується постійним складом амінокислотних залишків та їхньою певною послідовністю.

Усі амінокислоти мають спільну групу атомів. Вона складається з аміногрупи (-NH2), якій притаманні лужні властивості, та карбоксильної групи (—СООН) з кислотними властивостями. Ці групи, як і атом Гідрогену, зв'язані з одним і тим самим атомом Карбону. Групи атомів, за якими амінокислоти розрізняються між собою, називають радикалами, або R-групами.

Двадцять амінокислот, залишки яких входять до складу білків, називають основними.

Існують різні класифікації амінокислот. Зокрема, їх поділяють на замінні та незамінні. Замінні амінокислоти можуть синтезуватись в організмі людини і тварин з продуктівобміну речовин. Натомість незамінні амінокислоти в організмі людини і тварин не синтезуються. Вони надходять разом з їжею. їх синтезують рослини, гриби, бактерії.

Білки, які містять усі незамінні амінокислоти, називають повноцінними, на відміну від неповноцінних, до складу яких не входять ті чи інші незамінні амінокислоти. У таблиці наведено повні та скорочені назви амінокислот.

Яка будова білків? 

Амінокислотні залишки у молекулі білка сполучаються між собою міцним ковалентним зв'язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти і аміногрупою іншої.

Схема будови поліпептидного ланцюга

NH2—CH—COOH

|

R 

Загальна формула амінокислоти

Назви основних амінокислот та їхні скорочені позначення

Такий тип зв'язку називають пептидним (від грец. пептос — зварений). Структури, які складаються з великої кількості амінокислотних залишків, належать до поліпептидів:

...NH2—CH—CO—NH—CH—CO—NH—CH—COOH...

I I I

R1 R2 R3 

Поліпептиди з високою молекулярною масою (понад 6000) називають білками. Вони складаються з одного або кількох поліпептидних ланцюгів, які можуть містити до кількох тисяч амінокислотних залишків.

Відомо чотири рівні структурної організації білків: первинний, вторинний, третинний і четвертинний.

Первинна структура білків визначається якісним і кількісним складом амінокислотних залишків, а також їхньою послідовністю.Часто молекула білка у вигляді ланцюга, складеного з амінокислотних залишків, нездатна виконувати специфічні функції. Для цього вона має набути складнішої просторової структури.

O H

|| |

—C—N—

Схема пептидного зв 'язку

Вторинна структура характеризує просторову організацію білкової молекули, яка повністю або частково закручується в спіраль. Радикали амінокислот (R-групи) при цьому залишаються ззовні спіралі. У підтриманні вторинної структури важлива роль належить водневим зв'язкам, які виникають між атомами Гідрогену NH2-rpynn одного витка спіралі та Оксигену СО-групи іншого.

Третинна структура зумовлена здатністю поліпептидної спіралі закручуватись певним чином у грудку, або глобулу (від лат. глобулюс - кулька). На малюнку 9 наведено схематичну структуру білка міоглобіну. Важлива роль у підтриманні третинної структури належить так званим дисульфідним зв'язкам, які виникають між залишками амінокислоти цистеїну.

Четвертинна структура білків виникає внаслідок об'єднання окремих глобул, які разом утворюють функціональну одиницю. На малюнку 9 схематично зображено четвертинну структуру гемоглобіну, молекула якого складається з чотирьох фрагментів білка міоглобіну. Стабілізація четвертинної структури досягається гідрофобними, електростатичними та іншими взаємодіями, а також водневими зв'язками.

Залежно від конфігурації білки можуть бути фібрилярними та глобулярними. Молекули фібрилярних білків складаються з видовжених, паралельно розташованих поліпептидних ланцюгів. Як правило, ці білки нерозчинні у воді й виконують в організмі структурну функцію (наприклад, кератин входить до складу волосся людини або шерсті тварин). Молекули глобулярних білків складаються зі щільно скручених поліпептидних ланцюгів і за формою нагадують кульку. Ці білки здебільшого розчинні у воді та сольових розчинах. Вони виконують в організмі різноманітні функції (наприклад, гемоглобін забезпечує транспорт газів, пепсин - розщеплення білків їжі).

Залежно від особливостей будови білки поділяють на прості та складні. Прості, або протеїни (від грец. протос — перший), складаються лише з амінокислотних залишків, а складні, або протеїди (від грец. протос та ейдос - вигляд), у своєму складі мають також залишки фосфатної та нуклеїнових кислот, вуглеводів, ліпідів, атоми Феруму, Цинку, Купруму та ін.

Які властивості білків? 

функціональні властивості білків, крім їхнього амінокислотного складу, зумовлені також і послідовністю амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі та його просторовою структурою.

Одна з основних властивостей білків — це їхня здатність під впливом різних факторів (дія концентрованих кислот і лугів, важких металів, високої температури тощо) змінювати свою структуру і властивості. Процес порушення природної структури білків, який супроводжується розгортанням поліпеп-тидного ланцюга без зміни його первинної структури, називають денатурацією (від лат. де - префікс, який означає втрату, і натура - природні властивості). Як правило, денатурація має необоротний характер. Проте на початкових стадіях денатурації за умови припинення дії факторів, що спричиняють цей процес, білок може відновити свій початковий стан. Це явище має назву ренатурації (від лат. ре -префікс, який означає поновлення). У живих організмів відбувається часткова оборотна денатурація білків, пов'язана з виконанням ними певних функцій - забезпеченням рухової активності, передачею в клітини сигналів з довкілля, прискорення біохімічних реакцій тощо.

Процес порушення первинної структури білків називають деструкцією (від лат. деструкціо - руйнування). Він завжди має необоротний характер.

Залежно від розчинності або нерозчинності у воді білки поділяють на гідрофільні та гідрофобні. Серед білків є активні у хімічному відношенні (наприклад, ферменти) і малоактивні. Деякі білки стійкі до дії різних факторів (наприклад, температури, хімічних чинників), інші - нестійкі. Наприклад, кератин, який входить до складу волосся, кігтів, нігтів, копит, здатний витримувати високу й низьку температуру. Натомість білок яйця птахів (овальбумін) при нагріванні змінює свою структуру